Molekylær Biomedicin A 1. semester Seneste revision: september 2004 Kemi Lærebog: H. Mygind, Kemi 2000 A-niveau 1 & 2 1) Genkende det periodiske system og de vigtigste grundstoffer. 2) Angive vigtige salte, syrer og baser. 3) Genkende begreberne: reaktionshastighed og reaktionsorden (0. 1. og 2. orden). 4) Gøre rede for begrebet dynamisk ligevægt, anvende ligevægtsloven. 5) Forklare og anvende begreberne reaktionsbrøk og ligevægtskonstant samt Le Chateliers princip. 6) Definere syrer og baser og redegøre for syre-base-reaktioner. 7) Forklare ph-begrebet. 8) Beregne stoffers og ioners koncentrationer i stærke og ikke-stærke syrer og baser. 9) Beregne stoffers og ioners koncentrationer i puffersystemer. 10) Beregne ph i amfolytopløsninger. 11) Tegne og anvende Bjerrum-diagrammer. 12) Tegne og anvende titrerkurver til beregning af koncentrationer og pk s. 13) Genkende komplekse forbindelser og ligevægte hvor disse indgår. 14) Angive almindelige regler for saltes opløselighed i vand og syrer. 15) Beregne opløselighed og opløselighedsprodukt. 16) Forklare begreberne osmotisk tryk, kogepunktsforhøjelse og frysepunktssænkning og foretage simple beregninger. 17) Forklare metallernes placering i spændingsrækken. Angive opbygningen af en elektrokemisk celle. 18) Anvende Nernst lov til beregning af hvilespænding og ligevægtskonstant. 19) Genkende enthalpibegrebet og bindingsenthalpier. 20) Angive forskellene i mellem ioniske bindinger, brint-bindinger, kovalente bindinger og London bindinger og genkende disses betyning i såvel intra- som intermolekylære interaktioner 21) Definere de forskellige kulbrinter, alkaner, alkener og alkyner samt de cykliske analoger og angive forskellen på alifatiske og aromatiske forbindelser. 22) Angive et overordnet indtryk af kulbrinternes fysiske og kemiske egenskaber samt genkende enkle halogenerede forbindelser. 23) Angive og læse kemiske strukturformler hvad angår såvel kulstof skelettet som de funktionelle grupper. 24) Genkende alkoholer og phenoler og angive deres fysiske og kemiske egenskaber samt angive de grundlæggende forskelle på primære, sekundære og tertiære alkoholer. 25) Genkende aldehyder og ketoner og angive deres fysiske og kemiske egenskaber i særlig grad deres oxidations/reduktions forhold. 26) Genkende carboxylsyrer og angive deres fysiske og kemiske egenskaber i særlig grad deres syre/base egenskaber. 27) Genkende aminer og angive deres fysiske og kemiske egenskaber i særlig grad deres syre/base egenskaber. 28) Genkende estere og amider og angive deres fysiske og kemiske egenskaber i særlig grad deres hydrolyse. 29) Angive de forskellige funktionelle grupper i en organisk kemisk strukturformel og
genkende betydningen deraf hvad angår - forbindelsens syre/base egenskaber - forbindelsens opløselighedsforhold - forbindelsens evne til at indgå i kemiske reaktioner. 30) Genkende de overordnede principper ved navngivning af organisk kemiske forbindelser. 31) Definere de forskellige organiske reaktionstyper som addition, substitution, elimination, kondensation, hydrolyse, oxidation og reduktion. 32) Definere isomeribegrebet og beskrive betydningen af geometriske isomere, spejlbilledisomere samt diastereomere forbindelser. 33) Angive de grundlæggende kemiske strukturer i kulhydrater og disses overordnede fysiske og kemiske egenskaber. 34) Angive de grundlæggende kemiske strukturer i lipiderne og disses overordnede fysiske og kemiske egenskaber. 35) Angive de grundlæggende kemiske strukturer i aminosyrer og disses overordnede fysiske og kemiske egenskaber, samt genkende peptidbindingen og dennes betydning i protein struktur.
Biokemi Gældende for TM Devlin: Textbook of Biochemistry... 5 th edition Kapitel 1 1. Definere prokaryoter og eukaryoter og beskrive de væsentlige forskelle på de to celletyper. 2. Kende betydningen af subcellulære organeller i den eukaryote celle. 3. Angive hvor proteinsyntese finder sted i den eukaryote celle. 4. Beskrive vands egenskaber som opløsningsmiddel i cellen. 5. Forklare svage elektrolytters dissociationsegenskaber og ph-begrebet. 6. Anvende buffer-ligningen (Henderson-Hasselbalch ligningen) til beregning af ph, pk og koncentrationer for konjugerede syre/base-par. 7. Forklare bufferbegrebet og dets betydning for kontrollen af ph i blodbanen. Kapitel 3 1. Kunne definere et protein. 2. Tegne den generelle struktur af aminosyrerne samt sidekæderne for de 20 fundamentale aminosyrer, samt anvende trebogstavskoden for aminosyrerne. 3. Kende aminosyrernes kemiske karakteristika, herunder spejlbilled-isomeri, hydrofobe og hydrofile egenskaber, syre-base egenskaber og almindelige kemiske reaktioner. 4. Kunne forklare titreringskurver for aminosyrer med forskellige funktionelle sidekæder og definere isoelektrisk punkt (pi). 5. Tegne peptidbindingen og kende dens dobbeltbindingskarakter. 6. Forstå hvordan peptidbindingens dobbeltbindingskarakter influerer på polypeptidkædens struktur. 7. Definere begreberne primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur af proteiner samt kende begrebet domænestruktur. 8. Kende begrebet aminosyresekvenshomologi og betydningen af konservative og nonkonservative aminosyresubstitutioner. 9. Beskrive α-helix og β-sheet strukturen og forklare hvordan de kan indgå i proteinstrukturer. 10. Beskrive strukturen af de fibrillære proteiner kollagen, elastin, α-keratin og de af strukturen afledte egenskaber. 11. Beskrive komponenterne i plasma lipoproteiner og den strukturelle organisering af disse elementer. 12. Definere glykoproteiner og beskrive N- og O-proteinglykosylering. 13. Angive funktionen af heat shock proteiner, cis-trans prolyl isomerase og disulfid isomerase i proteinfoldning. 14. Beskrive hvilke interaktioner, der indgår i foldning/opretholdelse af et proteins struktur. 15. Forklare princippet i ionbytnings-kromatografi som et eksempel på proteinadskillelse på basis af ladning. 16. Forklare princippet i molecular exclusion -kromatografi (gelfiltrering) som et eksempel på proteinadskillelse på basis af størrelse. 17. Forklare principperne i nativ gelelektroforese (uden SDS) og denaturerende gelelektroforese (med SDS). 18. Forklare princippet i reverse phase-kromatografi som et eksempel på proteinadskillelse på basis af hydrofobicitet. 19. Angive principperne i aminosyreanalyse og proteinsekvens-bestemmelse. 20. Angive princippet for bestemmelse af proteinstruktur ved hjælp af røntgenkrystallografi.
Kapitel 9 1. Beskrive immunoglobulinernes generelle opbygning, inklusive konstante og variable regioner, rumlig struktur, antigenbinding samt hypervariable regioner. 2. Kende aktiveringen og funktionen af komplementsystemet (Clinical correlation 9.1). 3. Angive de forskellige immunoglobulinklasser samt deres funktion (Clinical correlation 9.2). 4. Kende opbygningen af immunoglobulinfoldnings-motivet (Immunoglobulin fold). 5. Definere serinproteaser. 6. Beskrive forskellige serinproteasers specificitet samt betydningen af aminosyreresterne omkring det aktive site. 7. Definere begrebet zymogen og forklare den deraf følgende mulighed for at regulere enzymaktivitet (f.eks. Clinical correlation 9.1). 8. Beskrive lighederne i serinproteasers genetiske organisation, primære sekvens og rumlige struktur. 9. Redegøre for leucin-zipper motivet i DNA-bindende proteiner og leucin-zipper-proteiners måde at kontakte DNA på. 10. Angive funktionen af p53 proteinet, og forbindelsen mellem mutationer i p53-genet og cancer. 11. Beskrive de væsentlige karakteristika i myoglobins og hæmoglobins rumlige struktur, herunder forskelle og ligheder. 12. Beskrive myoglobins og hæmoglobins iltbindingsegenskaber, herunder Hill ligningen, Hill koefficienten samt begrebet kooperativitet. 13. Forklare de molekylære skift som betinger hæmoglobinets kooperative iltbinding samt definere begreberne T- og R-form af hæmoglobin. 14. Beskrive Bohr-effekten og dens fysiologiske betydning, herunder ilt og kuldioxids betydning samt disse molekylers transport mellem lunger og perifert væv. 15. Kende betydningen af bis-phosphoglycerat (BPG) for hæmoglobins iltbinding. Kapitel 10 (og kapitel 13 s. 540-542 incl.) 1. Overordnet kunne klassificere enzymer ifølge IUBMB. 2. Forklare og anvende begrebet ændringen i fri energi G, samt kunne beregne G for en vilkårlig reaktion. (Kapitel 13, s 540-542 inkl.). 3. Definere begrebet enzymets aktive site og redegøre for de forhold som betinger at substratet bindes hertil. 4. Redegøre for Michaelis-Menten modellen og dens anvendelse. 5. Anvende Michaelis-Menten-ligningen og kunne redegøre for betydningen af parametrene K M og V max. 6. Redegøre for forskellige former for hæmning af enzymer, der følger Michaelis-Menten kinetikken, ved a) irreversibel hæmning b) reversibel hæmning, kompetitiv og non-kompetitiv, herunder anvendelse og beregning af de tilsyneladende parametre K M / og V max /. 7. Redegøre for principperne bag allosterisk regulering af enzymaktiviteten. 8. Forklare den kovalent katalyse, som udføres af serinproteaser. 9. Forklare hvorledes ph og temperatur påvirker et enzyms katalytiske aktivitet. 10. Redegøre for den kliniske anvendelse af enzymer. 11. Redegøre for reguleringen af enzymaktiviteten som beskrevet i afsnit 10.10. Clinical correlations: 10.2, 10.4, 10.6 Kapitel 12 1. Kende biologiske membraners kemiske bestanddele og beskrive disses indbygning i
membranen. 2. Beskrive strukturen af et phospholipid og kende strukturformlerne for phosphatidylserin, phosphatidylethanolamin og phosphatidylcholin. 3. Angive de lipidstrukturer, der kan dannes af henholdsvis ioniserede fedtsyrer og phospholipider og forklare hvorfor de dannes. 4. Gøre rede for Singer-Nicholson-modellen ( fluid mosaic model ) og dennes forudsætninger, herunder membrankomponenternes mobilitet i membranens laterale og transversale plan. 5. Gøre rede for biologiske membraners permeabilitet for forskellige lavmolekylære stoffer og ioner samt virkningerne af ionophorerne gramicidin og valinomycin. 6. Kunne beregne G for en vilkårlig membrantransportproces. 7. Forklare hvorledes man skelner mellem aktiv og passiv transport. 8. Redegøre for transporten af ioner gennem ionkanaler og sådanne kanalers strukturelle opbygning specielt: a) Nervemembraners Na + -kanaler b) Gap junctions 9. Redegøre for faciliteret transport specielt glukose transport via GLUT1 til GLUT5. 10. Redegøre for den aktive transport af ioner herunder virkningen og den strukturelle opbygning af : a) Na + -K + -pumpen b) Ca 2+ -pumpen 11. Beskrive de forskellige co-transport systemer, specielt Na + -glukose symport. Clinical correlations: 12.2, 12.3